Zu Selank wird viel diskutiert, selten mit Kontext. Hier stehen zuerst die Grundlagen in geordneter Reihenfolge, danach die praktischen Hinweise.
Zuletzt geprüft am 2026-06-09. Wo eine Aussage auf einer konkreten Studie beruht, wird die Studie beschrieben und nicht überinterpretiert.
=== all-α === All-α-Proteine sind eine Klasse von Strukturdomänen, in denen die Sekundärstruktur vollständig aus α-Helices besteht, mit der möglichen Ausnahme, dass einige isolierte β-Faltblätter an den äußeren Bereichen des Proteins existieren. Dazu gehören folgende Strukturelemente:
Quellen: de.wikipedia.org
Einfache Helix: Es gibt eine Reihe von Beispielen für kleine Proteine (oder Peptide), die nur aus einer einzigen Helix bestehen. Ein bemerkenswertes Beispiel ist Glucagon, ein Hormon, das an der Regulierung des Zuckerstoffwechsels bei Säugetieren beteiligt ist (wie Insulin). Helix-Turn-Helix-Motiv: Das Motiv ist ein Hauptstrukturmotiv, das in der Lage ist, die DNA zu binden. Jedes Monomer enthält zwei α-Helices, die durch einen kurzen Strang an Aminosäuren (β-Schleife) verbunden sind und an die Hauptfurche der DNA binden. Das HTH-Motiv kommt in vielen Proteinen vor, die die Genexpression regulieren. Dazu gehört die Homöodomäne-Faltung Helix-Bündel: Ein Helix-Bündel ist eine kleine Proteinfaltung, die aus mehreren α-Helices besteht, die normalerweise nahezu parallel oder antiparallel zueinander sind. Ein Beispiel ist die Bromodomäne. Globinfaltung: Die Globinfaltung besteht typischerweise aus acht α-Helices, obwohl einige Proteine an ihren Termini zusätzliche Helix-Erweiterungen aufweisen. Ein Beispiel ist das Myoglobin. α-Selenoid: Das α-Selenoid ist eine Proteinfaltung aus sich wiederholenden α-Helix-Untereinheiten, üblicherweise Helix-Turn-Helix-Motiven, die antiparallel angeordnet sind, um eine Superhelix zu bilden. Ein Beispiel ist die Proteinphosphatase 2A.
Quellen: de.wikipedia.org
=== all-β === All-β-Proteine sind eine Klasse von Strukturdomänen, in denen die Sekundärstruktur vollständig aus β-Faltblättern besteht, mit der möglichen Ausnahme einiger isolierter α-Helices an den äußeren Bereichen. Dazu gehören folgende Strukturelemente:
Quellen: de.wikipedia.org
β-Sandwich: Proteindomäne mit mindestens zwei gegenläufigen (antiparallelen) β-Strängen und mindestens einer β-Schleife. Ein Beispiel ist die Immunglobulin-Faltung. β-Fass: Es besteht aus mindestens fünf β-Faltblättern, die im Kreis angeordnet sind und so eine Röhre (die Pore) bilden, die meist für die Funktion des Proteins als Transportprotein verantwortlich ist. Ein Beispiel ist die SH3-Domäne. β-Propeller: Ein β-Propeller ist eine Art All-β-Protein-Architektur, die durch 4 bis 8 hochsymmetrische β-Faltblätter gekennzeichnet ist, die toroidal um eine Mittelachse angeordnet sind (wie die Blätter eines Propellers). Zusammen bilden die β-Blätter ein trichterartiges aktives Zentrum. Ein Beispiel ist die Neuraminidase des Influenzavirus. β trefoil fold: Der β trefoil fold ist eine Proteinfaltung, die aus sechs β-Haarnadeln besteht, die jeweils aus zwei β-Strängen bestehen. Ein Beispiel ist die Interleukin-1-Familie. β-Helix: Die β-Helix ist ein Strukturmotiv mit Tandem-Wiederholung, die durch die Assoziation paralleler β-Stränge in einem helikalen Muster mit zwei oder drei Seiten gebildet wird. Ein Beispiel ist die Pektat-Lyase aus Aspergillus niger.
Quellen: de.wikipedia.org
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